Биохимия метаболизма. Учебное пособие. Е. А. Бессолицына. Читать онлайн. Newlib. NEWLIB.NET

Автор: Е. А. Бессолицына
Издательство: Издательские решения
Серия:
Жанр произведения: Биология
Год издания: 0
isbn: 9785448336638
Скачать книгу
(общий план организации и функционирования электрон-транспортной цепи изображен на рисунке 11).

      Рисунок 11: Схема общей организации дыхательной цепи (источник: Скулачев В. П., Богачев А. В., Каспаринский Ф. О. Мембранная биоэнергетика М.: Издательство МГУ, 2012)

      Первый комплекс – NADH-дегидрогеназа (комплекс I), сукцинат-дегидрогеназа (комплекс II), убихинон-цитохром с редуктаза (комплекс III), цитохром оксидаза (комплекс IV).

      NADH-дегидрогеназа (комплекс I) включает в себя флавинмононуклеотид (FMH) и как минимум шесть Fe-S комплексов. Известны три вида Fe-S-центров. В простейшем случае единственный атом железа тетраэдрически координирован с сульфогидрильными группами четырех цистеиновых остатков белка. Второй вид комплексов (обозначен как Fe2-S2) содержит 2 атома железа и два неорганических дисульфида, присоединенных к четырем цистеиновым остаткам. В комплексах третьего вида (Fe4-S4) содержится четыре атома железа, четыре неорганических сульфида и четыре остатка цистеина. В состав NADH-дегидрогеназы входят два кофермента класса Fe2-S2, и четыре класса Fe4-S4 (Схема организации и функционирования коферментов комплекса I представлена на рисунке 12).

      Рисунок 12: А – схема окислительно-восстановительных реакций в комплексе I; Б – структура FeS коферментов

      Сукцинат-дегидрогеназа (комплекс II) состоит из 4 субъединиц с молекулярными массами 70, 30, 14 и 12 кDa и содержит в качестве окислительно-восстановительных групп флавинадениндинуклеотид (FAD), ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей, и 3 Fe-S-кластера (один Fe2-S2 и два Fe4-S4), ассоциированных с субъединицей с молелекулярной массой 30 кDa.

      Комплекс I обеспечивает окисление молекулы NADH, а комплекс II окисляет молекулу FADH2, электроны поступают на коферменты электрон-транспортной цепи и в конце концов поступают на молекулу убихинона или кофермента Q. Кофермент Q – хиноновое производное с длинным изопреноидным хвостом. Его называют также убихиноном из-за его повсеместного распространения в биологических системах.

      Число изопреновых единиц в коферменте Q зависит от вида живых организмов, У млекопитающих его наиболее распространенная форма содержит десять изопреновых единиц и обозначается как Q10. Изопреноидный хвост обуславливает высокую неполярность Q, которая способствует его быстрой диффузии в углеводородной фазе внутренней митохондриальной мембраны. Кофермент Q является компонентом митохондриальных липидов; среди других липидов преобладают фосфолипиды, являющиеся частью митохондриальной мембраны. Структура кофермента Q сходна со структурой витаминов К и Е.

      Близкую структуру имеет и пластохинон, находящийся в хлоропластах. Все эти вещества имеют в своей структуре полиизопреноидную боковую цепь. Содержание кофермента Q значительно превосходит содержание других компонентов дыхательной цепи (по параметру стехиометрии);