Gruczoły wydzielnicze mogą mieć budowę cewkową (prosty, ślepo rozpoczęty kanalik), kłębkową (zwinięty kanalik) lub pęcherzykową (kulista przestrzeń przechodząca w kanalik).
Opisane schematy budowy mogą być pojedyncze (gruczoły proste) lub złożone z kilku gruczołów prostych.
6.2. Tkanka łączna
Tkanki łączne zbudowane są z komórek oraz substancji międzykomórkowej, na którą składają się istota podstawowa i włókna tkanki łącznej. Komórki rozmieszczone są w dużych odległościach od siebie, zdecydowaną przewagę pod względem masy ma substancja międzykomórkowa i to ona decyduje o właściwościach fizycznych (takich jak wytrzymałość mechaniczna, sprężystość, zdolność do wiązania wody) tkanek łącznych, skrajnie różniących się np. między tkanką kostną zbitą a krwią.
6.2.1. Włókna tkanki łącznej
Włókna tkanki łącznej syntetyzowane są głównie przez fibroblasty i fibrocyty, ale również przez inne komórki, np. mięśni gładkich. Są zbudowane z białek spolimeryzowanych w długie, wytrzymałe łańcuchy. Wyróżnia się kilka typów włókien, omówionych poniżej.
■ Włókna kolagenowe
Kolagen stanowi około 30% masy wszystkich białek organizmu. Nazwa pochodzi z greckiego słowa kolla (klej) z końcówką –gen (produkujący). Również w języku polskim tradycyjnie określano włókna kolagenowe jako klejodajne (klejorodne) – kolagen jest mało odporny na czynniki fizyczne, gotowany rozkłada się, tworząc kleistą substancję.
Kolagen jest również podatny na rozkład pod wpływem promieniowania nadfioletowego (UV – ultraviolet) oraz podczerwonego (IR – infrared). To ostatnie jest bardzo istotne: o ile zwraca się wielką (wręcz szkodliwie wielką) uwagę na ochronę przed UV, o tyle lekceważy się degradację skóry pod wpływem IR, ponieważ nie jest możliwa ochrona przed nim inna niż unikanie ekspozycji (nie ma skutecznych filtrów IR, które można by było zastosować np. w kosmetykach, wbrew twierdzeniom ich producentów). Kolagen łatwo się rozkłada także pod wpływem kwasów, zasad i enzymów.
Pofragmentowany kolagen nosi nazwę „żelatyna” (to ta sama żelatyna, która jest powszechnie używana np. w przemyśle spożywczym). W organizmie takie fragmentowanie może następować np. pod wpływem UV lub kolagenazy. Jest to enzym należący do metaloproteinaz, jedynych enzymów, które w organizmie rozkładają kolagen. Nazwa ich nawiązuje do faktu, że dla ich działania niezbędne są kationy Zn2+. Do metaloproteinaz należy również żelatynaza, rozkładająca kolagen IV i żelatynę.
Bardzo istotna praktycznie informacja dotyczy tego, że kortyzol powoduje degradację kolagenu do aminokwasów. Kortyzol jest jednym z hormonów stresu, a także powszechnie używanym środkiem przeciwzapalnym. Obydwa te fakty mają znaczenie dla starzenia się skóry czy to z przyczyn wewnątrzpochodnych, czy to u osób, które ze względów zdrowotnych przewlekle przyjmują leki przeciwzapalne.
Obecnie (2019 rok) potwierdzone jest istnienie 28 typów kolagenu, chociaż sugeruje się obecność dwóch kolejnych. Kolagen typu I, II, III, V oraz XI to cząsteczki fibrylarne.
Największe znaczenie praktyczne w kosmetologii mają typy I (stanowiący 80% kolagenu skóry właściwej) i III (tzw. kolagen płodowy, którego ilość stopniowo się zmniejsza i który u osoby dorosłej stanowi 15% skórnego kolagenu, budując włókna siateczkowate). Ponadto na uwagę zasługuje kolagen typu IV, składnik błony podstawnej stanowiącej granicę między naskórkiem a skórą właściwą.
Co trzeci aminokwas w cząsteczce kolagenu stanowi glicyna, a w przybliżeniu co szósty – prolina (uwzględniając hydroksyprolinę – co trzeci/czwarty).
Budowa
Włókna kolagenowe zbudowane są z podjednostek tzw. tropokolagenu, będących potrójnymi helisami cząsteczek kolagenu. Podjednostki tropokolagenu układają się równolegle do siebie, wzdłuż i na grubość, budując długie i grube włókna. Ze względu na zwarty, równoległy układ włókna kolagenowe nie są rozciągliwe (ryc. 6.2).
Każda cząsteczka tropokolagenu ma 300 nm długości i 1,5 nm średnicy. Ich układ we włóknie kolagenowym jest bardzo regularny: odległość między kolejnymi cząsteczkami ułożonymi rzędem wynosi 60% ich długości, a leżące równolegle rzędy zachodzą na siebie o 1/4 długości. Tworzy się dzięki temu układ na zmianę prążków jasnych i ciemnych, widoczny w obrazach mikroskopowych. Włókno kolagenowe osiąga grubość 300 nm. Nie jest zbudowane z jednego typu kolagenu, zwykle jeden typ w nim przeważa, ale strukturę uzupełniają cząsteczki innych typów.
Rycina 6.2 A–C.
Ułożenie fibryli kolagenu we włóknach kolagenowych. (A) W zależności od liczby cząsteczek w danym odcinku włókna widać prążki ciemne (c) i jasne (j). Porównanie układu włókien białkowych we włóknie sprężystym (B) i we włóknie kolagenowym (C) – w drugim przypadku równoległy układ uniemożliwia rozciąganie włókna.
Kolagen nie jest trwały, włókna ulegają ciągłej przebudowie. Ma to znaczenie praktyczne: np. dzięki temu chirurgiczne nici kolagenowe szybko ulegają degradacji bez konieczności ich usuwania, ale też wypełnienia kosmetyczne nie są trwałe.
Synteza kolagenu
Kolagen, jako białko, syntetyzowany jest przy udziale rybosomów na siateczce śródplazmatycznej szorstkiej, na matrycy mRNA (messenger ribonucleic acid – matrycowy kwas rybonukleinowy). Różne cząsteczki kolagenu kodowane są w przynajmniej 42 genach. Powstały preprokolagen, rozpoznawany po końcu aminoterminalnym, trafia do wnętrza cystern siateczki i podlega trójetapowym modyfikacjom potranslacyjnym. Pierwszą z nich jest usunięcie peptydu sygnałowego z końca aminoterminalnego (czyli od tej strony łańcucha aminokwasów, która kończy się wolną resztą aminową, niebudującą wiązania peptydowego). Drugą modyfikacją jest hydroksylacja proliny i lizyny przy udziale odpowiednich enzymów – hydroksylaz prolinowej i lizynowej (właściwie enzymy te to dioksygenazy prokolagenu zależne od α-ketoglutaranu). Oprócz samych enzymów reakcja ta wymaga obecności kationów żelaza niezbędnych do funkcjonowania enzymów, oraz askorbinianu (witaminy C) jako czynnika, który umożliwi zredukowanie Fe3+ do Fe2+. Powstają nietypowe aminokwasy: hydroksylizyna i hydroksyprolina (jest jej kilkanaście razy więcej niż hydroksylizyny). Trzecia modyfikacja to glikozylacja – enzymatyczne przyłączenie reszt glukozy lub galaktozy do grup hydroksylowych na lizynie (ale nie na prolinie). Kolejny etap syntezy polega na łączeniu trzech skręconych w helisy cząsteczek propeptydów w potrójną helisę, stabilizowaną mostkami disulfidowymi (dwusiarczkowymi). Prawidłowy układ trzech cząsteczek względem siebie zapewniają ich globularne odcinki. Helisa pojedynczej cząsteczki jest lewoskrętna, ale trzy lewoskrętne helisy skręcone są w prawoskrętną potrójną strukturę czwartego rzędu (mikrofibrylę). Białko hsp47 zapobiega na tym etapie (czyli we wnętrzu komórki) łączeniu się cząsteczek we włókna.
Prokolagen w tej formie trafia do aparatu Golgiego, gdzie zachodzą dalsze modyfikacje (przyłączenie łańcuchów cukrowych) i pakowanie do pęcherzyków wydzielniczych. Wydzielone na zewnątrz komórki cząsteczki są skrócone o końcowe odcinki przez peptydazy kolagenowe, po czym zachodzi montowanie ich we włókna. Potrójne cząsteczki kolagenu (tzw. tropokolagen) układane są w odpowiedni sposób we wgłębieniach błony komórkowej fibrocytów,