Биология. Общая биология. 10–11 классы. В. В. Пасечник. Читать онлайн. Newlib. NEWLIB.NET

Автор: В. В. Пасечник
Издательство:
Серия: Вертикаль (Дрофа)
Жанр произведения: Учебная литература
Год издания: 2013
isbn: 978-5-358-11652-8
Скачать книгу
из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.

      В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создаётся за счёт различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел – белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

      Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).

      Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной – образуется пептид (от греч. peptos – сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце – группа СООН (этот конец получил название C-конца) (рис. 13).

      Рис. 12. Разнообразие аминокислот

      Рис. 13. Схема образования пептидной связи

      Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

      Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

      Классификация белков. Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды – содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

      Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

      Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).

      Линейная последовательность аминокислот в составе