Интернет: Заметки научного сотрудника. А. А. Клёсов

опять «как правило», поскольку ферменты можно обмануть, подсунуть им органическую молекулу, которой отродясь не было ни в каком организме, но которая имеет привычный для фермента набор химических групп. И фермент привычно разорвет или, напротив, образует химические связи в привычном ему месте. Это свойство фермента называется специфичностью.

      Любой фермент характеризуется определенной специфичностью. Например, если специфичность фермента диктует ему разорвать химическую связь между двумя метиленовыми группами (СH₂—CH₂), то он, фермент, сделает это и в полиэтилене (—CH₂—CH₂—CH₂—CH₂—), хотя полиэтилена в живых системах никогда не наблюдалось. Иначе говоря, два основных свойства ферментов – это активность и специфичность. Активность – это способность ускорять определенные реакции, а специфичность – это способность ускорять определенные реакции.

      Почему химические реакции, будучи предоставленными самим себе, часто протекают очень медленно? Потому что или они предоставлены самим себе в неподходящих условиях (не та кислотность раствора, не та температура, не та концентрация солей), или крайне редки физические столкновения между нужными молекулами, без которых реакция не пойдет. Например, для реакции окисления необходим кислород, и если кислорода вокруг нет, то нет и окисления. Например в вакууме. Или в бескислородной среде. Или в растворителе, в котором кислород принципиально не растворяется. Или если высок так называемый «энергетический барьер» реакции. Молекулы сталкиваются, но сила удара недостаточна, чтобы они вошли «в клинч». Или сталкиваются не под тем углом. Для некоторых реакций не нужно и столкновения молекул, молекула сама по себе может распасться на фрагменты, если ее «подергивания» (как правило, задаваемые температурой) превышают пороговую амплитуду. Но если температура низка, дергайся не дергайся, а на нужную амплитуду не хватает. Можно и тысячи лет дергаться без никакого результата.

      Ферменты работают по-другому. Принцип работы ферментов – не свобода, а диктатура. Каждый фермент имеет так называемый активный центр, который состоит из «ложа» для молекул превращаемого вещества и атакующих групп, которые «щелкают» по нужным образом ориентированной в «ложе» молекуле. Если угодно, активный центр фермента представляет собой комбинацию дыбы и гильотины. Теперь понятно, почему о свободе здесь нет и речи. Такое устройство фермента позволяет обойти все те причины замедления реакций, о которых я говорил абзацем выше. Кислотность в месте реакции предоставляет сам фермент (подавая или отнимая протон в нужном месте), физическое столкновение обеспечивает сам (дыба плюс гильотина), кислород подает сам или использует для этого вспомогательные коферменты, он же понижает энергетический барьер реакции, поскольку «сила удара» задана самой конструкцией активного центра фермента. Нужный угол столкновения с превращаемым веществом задает сам, как и критическое «подергивание» субстрата (это превращаемое вещество).