Норма белка 80-120 г/сут.
II. Полноценные и неполноценные белки.
Критериями полноценности белков являются:
Количественное и качественное соотношение аминокислот, близкое по составу к белкам человека.
Наличие эссенциальных аминокислот.
Усвояемость белков.
III. Заболевания связанные с белковой недостаточностью.
Недостаточность белкового питания ведет к заболеванию – «квашиоркор», что обозначает «золотой» (или красный) мальчик, в Центральной Африке, где дети питаются бананами, просо, кукурузой. Характерна резкая задержка роста, анемия, отёки, жировая инфильтрация печени, атрофия поджелудочной железы, поражение почек. У лиц негройдной расы волосы приобретают красно-коричневый оттенок.
Смертность 50-90%.
К жировой инфильтрации печени и циррозу приводит недостаточность МЕТИОНИНА. Дефицит ГИСТИДИНА сопровождается анемией и другими заболеваниями.
IV. Азотистый баланс.
Азотистый баланс – это отношение количества азота поступившего с пищей к количеству азота теряемого организмом с мочой, фекалиями, потом в составе азотсодержащих соединений (мо-чевины, мочевой кислоты, креатинина и др.).
V. Переваривание белков в желудке.
В полости рта белки не перевареваются. Переваривание белков происходит в желудке и кишечнике под действием эндо и экзопротеиназ.
5.1 Желудочный сок.
5.2 HCl. Биологическая роль.
Денатурация белков.
Бактерицидное действие.
Активирует пепсиноген.
Создаёт оптимум рН для пепсина.
Усиливает всасывание железа.
Стимулирует выделение гормоноидов: секретина, холецитокинина, панкрео-зимина и др.
5.3 Образование HCl.
5.4 Регуляция HCl.
5.5 Определение HCl в клинике.
При онкологии в желудочном соке образуется лактат, в связи с тем глюкоза идёт по анаэробному пути (гликолиз). В желудке фермент:
5.6 Пепсин – образование активной формы, механизм действия.
Пепсин образуется из пепсиногена в результате ограниченного протеолиза, то есть это гидролиз белка с отщеплением части белковой молекулы и образованием активной формы.
Пепсин – эндопротеиназа, рН 1.5-2.0 расщепляет связи образованные NН2 группами ароматических аминокислот: ФЕН, ТИР и ТРИ, а также связи между АЛА-АЛА, АЛА-СЕР, АЛА-ГЛИ, ЛЕЙ-ГЛУ.
Образуются высокомолекулярные пептиды.
VI. Переваривание белков в кишечнике.
6.1 Трипсин, образование активной формы.
Трипсин – эндопротеиназа, (рН-7,8) действует на пептидные связи, образованные СОО- группами АРГИНИНА и ЛИЗИНА. Образуются низкомолекулярные пептиды.
6.2 Химотрипсин, образование активной формы, механизм действия.
Химотрипсин – эндопротеиназа, (рН 7.8) гидролизует пептидные связи, образованные СОО- группами ароматических аминокислот. Образуются низкомолекулярные пептиды.
6.3 Экзопротеиназы. Образование активных форм и механизм действия.
VII. Специфические эндопептидазы.
Эластаза и коллагеназа расщипляют связи в эластине и коллагене образовывая аминокислоты с короткими радикалами: ГЛИ, АЛА, СЕР. Однако лишь незначительное количество этих белков гидролизуется в кишечнике. Переваривание белков заканчивается образованием аминокислот.
VIII. Превращение аминокислот под действием микрофлоры кишечника.
8.1